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Hématologie

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Rôles protecteurs de l’hème oxygénase et des catabolites de l’hème Volume 13, numéro 4, Juillet-Août 2007

Auteurs
Inserm U773, Centre de recherche biomédicale Bichat-Beaujon CRB3, Faculté Xavier Bichat, 16 rue Henri Huchard, BP416, 75018 Paris ; et AP-HP, Centre Français des Porphyries, Hôpital Louis Mourier, Colombes, Inserm E9920, Faculté de médecine, 22 bd Gambetta, 76183 Rouen Cedex, ADEN (Appareil digestif environnement nutrition) EA3234. Institut fédératif de recherche multidisciplinaire sur les peptides (IFRMP), 22 bd Gambetta, 76183 Rouen Cedex 1

Le système enzymatique hème oxygénase (HO) est le facteur limitant du catabolisme de l’hème. Trois isoformes ont été caractérisées mais seules HO-1 et HO-2 sont fonctionnelles et capables de générer le monoxyde de carbone (CO), la biliverdine, rapidement transformée en bilirubine et du fer libre qui conduit à l’induction de la ferritine. L’isoforme HO-1 possède d’importantes propriétés de régulation et elle est inductible par de très nombreux agents environnementaux et pharmacologiques. L’administration de CO ou de biliverdine/bilirubine a des effets protecteurs dans les modèles animaux d’inflammation ou de lésions de l’ischémie-reperfusion et elle favorise la survie des xénogreffes et des allogreffes. L’induction de l’activité HO-1 génère ces produits de dégradation de l’hème qui assurent une importante cytoprotection. Toutefois, ils peuvent être également potentiellement toxiques en raison des quantités produites et du micro-environnement. Cette revue décrit les mécanismes d’action de HO-1 et les fonctions des catabolites de l’hème ainsi que leurs applications potentielles dans les conditions de l’inflammation, des lésions de l’ischémie-reperfusion, de l’athérosclérose et du rejet des greffes.