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Hématologie

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Les domaines PH, domaines homologues de la pleckstrine Volume 4, numéro 3, Mai-Juin 1998

Auteurs
  • Page(s) : 239-41
  • Année de parution : 1998

La pleckstrine, principale protéine plaquettaire phosphorylée par la protéine kinase C, possède à ses extrémités carboxy et amino-terminales deux segments homologues d'environ 100 acides aminés chacun, dénommés domaines homologues de la pleckstrine (pleckstrin homology domain, PH). Les domaines PH sont retrouvés dans un grand nombre de protéines humaines, animales ou de levures [1] comme des protéine kinases surtout sérine-thréonine kinases, quelques tyrosines kinases, les divers isozymes des phospholipases C, la phospholipase D ; des protéines de membranes plasmiques ou d'organites intracellulaires ; de nombreuses protéines impliquées dans les phénomènes de transmission du signal cellulaire telles que Ras-GHP, Ras-GRF, Dbl, Vav, Sos, 3bpr, Grb7, IRS1, des protéines de la famille W.D, Tiam 1, etc. Les domaines PH y occupent des positions variables, spécifiques de chaque protéine ; beaucoup de protéines porteuses de groupements PH possèdent en outre d'autres "domaines homologues" comme SH2, SH3, HLH (helix-loop-helix), DH (pour Dbl homology domain), etc. L'association la plus fréquente est celle du domaine DH qui est juxtaposé immédiatement au N-terminal du domaine PH dans la plupart des protéines intervenant dans la transmission du signal. Dans les protéines douées d'activité enzymatique, le domaine PH est généralement indépendant du site enzymatique ; dans les protéines phosphorylées, les sites de phosphorylation sont en dehors des domaines PH, même s'ils en sont proches.