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Bulletin du Cancer

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La séquestration cytoplasmique de la protéine p53 revisitée Volume 90, numéro 5, Mai 2003

Auteurs
Institut Gustave-Roussy, UMR-CNRS8126, Département de biologie clinique, Unité des marqueurs génétiques des cancers, 39, rue Camille-Desmoulins, 94805 Villejuif Cedex
  • Mots-clés : p53, Parc, protéine cytoplasmique.
  • Page(s) : 380-2
  • Année de parution : 2003

L’inactivation de la p53 dans les tumeurs humaines se manifeste fréquemment par la mutation, plus rarement par l’exclusion nucléaire de la protéine sauvage. Décrite par Uta Moll en 1992, la « séquestration » cytoplasmique de p53 a fait l’objet de nombreuses études visant à comprendre le mécanisme de cette inactivation, à l’aide de lignées de neuroblastome, un modèle d’étude de choix. Une équipe américaine de la Columbia University (New York) a isolé une protéine cytoplasmique, Parc, capable de se lier spécifiquement à p53 et de l’ancrer dans le cytoplasme, l’empêchant de regagner le noyau pour exercer sa fonction de facteur transcriptionnel. Une « thérapeutique » anti-Parc par ARN interférence permet la translocation nucléaire de p53, restitue à la protéine sa fonction et aux neuroblastes malins leur sensibilité à la radio-chimiothérapie.