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Annales de Biologie Clinique

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Spectrométrie de masse et protéomique clinique Volume 73, numéro 1, Janvier-Février 2015

Illustrations

  • Figure 1
  • Figure 2
  • Figure 3

Tableaux

Auteur
1 Laboratoire de biochimie et biologie cellulaire, EA-4530 UFR Pharmacie, Châtenay-Malabry, France
2 Service de biochimie, Hôpital Saint-Antoine, Paris, France
* Tirés à part

L’analyse protéomique a tenu ses promesses en proposant de nouveaux marqueurs des maladies et de nouvelles cibles thérapeutiques ; des progrès techniques constants la rendent de plus en plus performante. Ces progrès passent par le développement de spectromètres de masse plus précis sur la mesure de la masse, plus résolutifs sur la séparation des ions, plus sensibles sur leur détection, plus adaptés à la quantification des pics, ainsi que des appareils automatisés et conçus pour la protéomique à haut débit. Le Maldi-TOF garde une place importante en protéomique, tant pour les équipes à faible budget, que pour les laboratoires développant la quantification et le haut débit en mode TOF/TOF. La source ESI est facilement couplée à la nanoLC, méthode de choix pour le séquençage en stratégie « bottom up » avec des quadripôles (Q), des TOF ou encore des trappes d’ions en tandem. L’analyse des modifications post-traductionnelles devient possible sur la plupart des configurations de couplage MS/MS. Finalement, l’électrophorèse garde sa place comme méthode séparative performante, et la chromatographie est la source de développements constants. La protéomique a encore de beaux jours devant elle grâce aux progrès techniques multiples dont elle fait l’objet.