John Libbey Eurotext

Annales de Biologie Clinique

Recherche de biomarqueurs de la neurosarcoïdose par analyse protéomique du liquide céphalorachidien Volume 75, numéro 4, Juillet-Août 2017

Illustrations

  • Figure 1
  • Figure 2
  • Figure 3

Tableaux

Auteurs
1 Service de biochimie. Pôle de biologie médicale et pathologie, Hôpitaux universitaires de l’Est parisien, Hôpital Saint-Antoine, Paris, France
2 Plate-forme Trans-Prot, IFR 141-IPSIT. UFR de pharmacie, Université Paris-Sud/Paris-Saclay, Châtenay-Malabry, France
3 Plate-forme spectrométrie de masse et protéomique, IFR 83, Université Pierre et Marie Curie, Paris, France
* Reprints
  • Mots-clés : neurosarcoïdose, biomarqueurs, liquide céphalorachidien, électrophorèse bidimensionnelle, spectrométrie de masse
  • DOI : 10.1684/abc.2017.1260
  • Page(s) : 393-402
  • Année de parution : 2017

La sarcoïdose est une maladie systémique granulomateuse, qui touche préférentiellement le poumon. L’atteinte du système nerveux central ou neurosarcoïdose affecte 5 à 15 % des patients sarcoïdosiques. Le diagnostic de certitude repose sur l’examen anatomopathologique des lésions cérébrales. L’activité de l’enzyme de conversion de l’angiotensine (ECA) mesurée dans le LCR est le marqueur biologique le plus utilisé actuellement pour poser le diagnostic positif de la maladie, mais ce test manque de sensibilité et de spécificité. L’objectif de notre travail est de rechercher des nouveaux biomarqueurs de la neurosarcoïdose dans le LCR par analyse protéomique associant l’électrophorèse bidimensionnelle et la spectrométrie de masse. Nous avons comparé les profils protéiques des LCR prélevés chez des patients atteints de neurosarcoïdose (groupe S) à ceux prélevés chez des patients contrôles (groupe N). La comparaison des gels 2D a mis en évidence 42 spots protéiques significativement différents entre les deux groupes. Vingt-cinq spots ont été prélevés et soumis à une digestion trypsique; les peptides trypsiques ont été analysés par Maldi-TOF et/ou Maldi-TOF-TOF permettant d’identifier 10 protéines. Parmi les protéines identifiées, le kininogène de bas poids moléculaire, la protéine de liaison à la vitamine D (augmentés dans le groupe S) et la transthyrétine (diminuée dans le groupe S) ont probablement une origine intra-thécale. Ainsi, cette étude a mené à l’identification de plusieurs protéines candidates à l’amélioration du diagnostic et/ou du suivi de la neurosarcoïdose, qui doivent à présent être validées et évaluées en termes de performances diagnostiques.