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Annales de Biologie Clinique

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Stress oxydant et glycation des protéines au cours du diabète sucré Volume 64, numéro 4, Juillet-Août 2006

Auteur
Laboratoire de biologie et de recherche pédiatriques, American Memorial Hospital, CHU de Reims, Laboratoire de biochimie médicale et biologie moléculaire, CNRS UMR 6198, Faculté de médecine de Reims
  • Mots-clés : stress oxydant, diabète sucré, glycation non enzymatique
  • Page(s) : 309-14
  • Année de parution : 2006

Les anomalies métaboliques du diabète sucré constituent non seulement des signes biologiques informatifs, mais aussi des facteurs de complications dégénératives. Ainsi, l’hyperglycémie augmente l’intensité de la glycation non enzymatique, caractérisée par la fixation d’oses simples (glucose) ou de leurs dérivés sur les groupements aminés des protéines. Cette réaction conduit à la formation de composés complexes, les produits de glycation avancés (AGE), qui modifient la structure et les fonctions des protéines. Les liens entre glycation et stress oxydant sont très étroits, et les deux phénomènes sont souvent regroupés sous le terme de “ glycoxydation ”. Tous les stades de la glycoxydation génèrent la production de radicaux libres oxygénés, et certaines étapes sont communes avec celles de la peroxydation lipidique. Par ailleurs, les protéines glyquées, via les AGE, activent des récepteurs membranaires comme RAGE, induisant un stress oxydant intracellulaire et un état pro-inflammatoire. Ainsi, les protéines glyquées peuvent moduler les fonctions des cellules impliquées dans le métabolisme oxydatif et induire une réponse inappropriée. Enfin, des produits d’oxydation (aldéhydes réactifs comme le méthyglyoxal) ou de peroxydation lipidique (dialdéhyde malonique) peuvent se fixer sur les protéines et amplifier les lésions générées par la glycoxydation. La connaissance des mécanismes réactionnels de la glycoxydation peut ouvrir la voie à des approches thérapeutiques nouvelles.