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Hématologie

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Aspects récents du métabolisme du fer ; les outils biochimiques de son exploration Volume 2, numéro 1, Janvier - Février 1996

Auteur
Laboratoire central de biochimie, laboratoire associé de médecine nucléaire, Centre hospitalier universitaire Henri-Mondor, 94010 Créteil.

L'étude du métabolisme martial, exploré par les dosages du fer sérique et de la capacité de saturation de la transferrine, s'est enrichie de celui de la ferritine circulante dont les concentrations varient comme l'importance des réserves tissulaires en fer ; plus récemment, les dosages de la ferritine intra-érythrocytaire dont les concentrations témoignent de l'état des réserves en fer disponibles pour l'érythropoïèse et du récepteur soluble de la transferrine sont venus compléter la liste des examens disponibles en routine. Non inscrits à la nomenclature des actes de biologie, ces deux derniers dosages devraient trouver leur place comme examen de seconde intention, le premier pour la quantification de la surcharge et surtout le suivi de la désaturation thérapeutique des hémochromatosiques, le deuxième comme témoin sensible d'une carence martiale latente, particulièrement lorsqu'un phénomène inflammatoire rend l'interprétation de la ferritinémie difficile ou non concluante. Des protéines nouvelles ont été identifiées - mucines, intégrines, mobilferrine... - qui permettent de présenter un schéma cohérent de l'absorption intestinale du fer alimentaire par des transferts successifs de protéines extracellulaires vers des protéines intracellulaires. Les phénomènes de régulation sont mieux compris également, grâce à la mise en évidence d'une même séquence non codante (IRE) dans les mARN des chaînes H et L de la ferritine, de la delta-ALA synthase, du TfR, et à laquelle se lie une protéine cytoplasmique (IRF) : si le milieu est pauvre en fer, un changement conformationnel permet à la protéine cytoplasmique de se fixer aux mRNAs, d'inhiber la synthèse de la delta-ALA synthase et de la ferritine, et au contraire d'augmenter le taux de synthèse du TfR en stabilisant son messager. L'élévation de la concentration locale en fer provoque un changement de conformation de la protéine cytoplasmique aboutissant aux actions inverses. De telles molécules laissent penser que nous avançons vers une compréhension plus globale des mécanismes régulateurs du métabolisme martial dont toutefois une protéine certainement essentielle nous manque encore : son identification sera la conséquence immédiate de la découverte attendue du gène de l'hémochromatose héréditaire.