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La tétherine, dernière amarre du VIH


Virologie. Volume 16, Numéro 1, 32-42, Janvier-Février 2012, revue

Texte intégral   Summary  

Auteur(s) : Nicolas Aschman, Winfried Weissenhorn, Patricia Renesto

Résumé : La tétherine est une glycoprotéine originale qui utilise ses extrémités N- et C-terminales pour s’ancrer dans les membranes. Chez certains types cellulaires, l’expression de cette protéine est induite par l’interféron, ce qui conduit à l’inhibition de la réplication du VIH-1, en l’absence de son antagoniste viral, la protéine Vpu. Cette revue présente les progrès récents relatifs à la compréhension des mécanismes moléculaires impliqués dans la rétention, par la tétherine, des virus enveloppés, dont le VIH-1. La régulation négative de la tétherine par divers antagonistes viraux est également discutée. Les données structurales récentes ont mis en évidence une structure allongée de l’ectodomaine de la tétherine, qui est vraisemblablement orienté parallèlement à la membrane cellulaire. L’interprétation de ces données structurales est abordée par rapport à la capacité de la tétherine à retenir physiquement les virions au niveau de la membrane plasmatique.

Mots-clés : VIH-1, tétherine, BST-2, Vpu, Nef

 

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