NUTRITION Les propriétés nutritionnelles des protéines végétales en alimentation humaine

ARTICLE

Biodisponibilité des protéines végétales

L'aptitude d'une protéine alimentaire à assurer les besoins de l'organisme se décompose en deux étapes. La première est la biodisponibilité de la protéine, c'est-à-dire la proportion d'acides aminés qui après digestion et absorption devient accessible aux phénomènes métaboliques. La seconde est l'efficacité avec laquelle les acides aminés ainsi mis à disposition sont utilisés pour répondre aux besoins spécifiques de l'organisme. La biodisponibilité est un facteur important de la valeur nutritionnelle des protéines [1]. Elle est relative à la sensibilité des protéines à l'hydrolyse enzymatique et à l'efficacité de l'absorption des acides aminés et peptides libérés. La biodisponibilité est le plus souvent étudiée à travers la mesure de digestibilité des protéines. D'autres facteurs tels que la vitesse de libération et de distribution métabolique des acides aminés caractérisent également la biodisponibilité.

La mesure de la digestibilité in vitro est un modèle de détermination de la sensibilité des protéines à l'hydrolyse enzymatique, première étape clef de la mise à disposition des acides aminés. Cette approche peut permettre de mettre en évidence des altérations de la biodisponibilité de certaines protéines, par exemple lors de traitements technologiques. Cependant, la complexité des interactions in vivo avec le milieu étant occultée, cette méthode ne permet ni de comparer des protéines d'origines différentes ou nouvelles ni de quantifier réellement la biodisponibilité, en particulier chez l'homme [2, 3]. In vivo, la digestibilité est le plus communément estimée en calculant la proportion d'azote ingérée par des rats qui n'est pas retrouvée dans les fèces. Cette digestibilité fécale apparente est le plus souvent corrigée pour tenir compte de la présence d'azote qui ne provient pas du repas mais des sécrétions « endogènes » d'azote. On parle alors de digestibilité fécale vraie. Cette méthode préconisée par la FAO et l'OMS [4, 5] est une méthode biologique, relativement accessible techniquement, rendant compte des aptitudes des protéines à être digérées et absorbées par l'organisme. Les mesures de digestibilité fécale vraie chez le rat semblent se corréler assez bien, sauf exception, avec les mesures effectuées chez l'homme, mais cette méthode pourrait cependant surestimer la digestibilité chez l'homme [2, 6]. La correction par la quantité d'azote endogène est réalisée soit en prenant pour valeur la quantité d'azote excrétée par les animaux soumis à un régime protéiprive, soit par régression sur les données d'excrétion d'azote d'animaux soumis à différents niveaux d'apports protéiques. Ainsi cette correction ne tient compte que partiellement du fait que les sécrétions endogènes sont modulables par l'apport alimentaire [7]. De nombreuses méthodes ont été proposées visant à distinguer directement dans l'azote excrété la part alimentaire de la part endogène. Les plus fiables sont celles qui utilisent des isotopes stables, le plus souvent l'isotope stable de l'azote (¹⁵N), afin de « marquer » soit la fraction endogène (en enrichissant l'organisme en ¹⁵N), soit la fraction alimentaire (à l'aide de protéines enrichies en ¹⁵N). Ces deux méthodes ont été utilisées chez l'animal [8, 9] et chez l'homme [10-13]. Cependant, la méthode par marquage des sécrétions endogène à l'aide de [¹⁵N]-leucine a montré d'importantes limites [14, 15], alors que l'utilisation de protéines intrinsèquement marquées semble être actuellement la méthode la plus fiable [16]. Enfin, les acides aminés qui entrent dans le côlon et qui ne sont pas excrétés dans les fèces sont consommés par la flore bactérienne et donnent lieu à une production d'ammoniaque et d'autres produits azotés qui sont alors absorbés. Ainsi la digestibilité fécale reflète mal la biodisponibilité métabolique réelle des acides aminés alimentaires. C'est pourquoi la mesure de la digestibilité iléale est souvent un meilleur marqueur de la biodisponibilité des acides aminés constitutifs de la protéine testée [17, 18]. Toutefois, cette mesure s'effectue chez l'animal à l'aide de techniques chirurgicales assez lourdes [8, 19] ou chez l'homme, auprès de personnes ayant subi une iléostomie [20, 21] ou à l'aide de volontaires, en utilisant des sondes à plusieurs lumières descendant dans l'iléon [10, 22].

Le tableau 1 présente des valeurs de digestibilité de plusieurs protéines végétales. En général, la biodisponibilité des protéines végétales dans leur forme naturelle est plus faible que celle des protéines animales. Dans certaines formes natives, elle est très réduite. Cette réduction de biodisponibilité est essentiellement liée à la présence de certains facteurs antinutritionnels [23]. En effet, certaines substances réduisent l'accessibilité des protéines à l'hydrolyse enzymatique (par exemple les tanins) ou l'action enzymatique (comme les inhibiteurs d'enzymes). Ce problème se résout en grande partie lors de la préparation alimentaire ou du procédé technologique mis en œuvre qui est le plus souvent un prérequis à la consommation des protéines végétales. En particulier, les inhibiteurs trypsiques, souvent présents dans les légumineuses et particulièrement abondants, dans la graine de soja, sont facilement détruits par un traitement thermique adéquat. Le traitement technologique peut réduire la teneur en agents antinutritionnels, mais également augmenter la sensibilité des protéines à l'hydrolyse enzymatique en les dénaturant partiellement (traitement thermique) ou en facilitant l'accès (finesse du broyage). Si ces traitements sont correctement appliqués, la digestibilité des protéines végétales peut être très élevée. Par exemple, la digestibilité de farine de soja est assez faible, alors qu'un isolé de soja présente généralement une digestibilité haute chez le rat et chez l'homme. La digestibilité oro-iléale vraie chez l'homme d'un isolé de soja s'élève à 91-92 %, valeur légèrement inférieure aux 95 % atteints par des protéines de lait [24, 25] et équivalente à celle des protéines d'œuf [12]. Par opposition, certains traitements technologiques peuvent réduire fortement la biodisponibilité des protéines végétales. C'est le cas d'un isolé de soja soumis à un traitement alcalin intense, mais ceci n'est pas propre aux protéines végétales (voir tableau 1 et [26]). Au final, les protéines végétales étant le plus souvent consommées sous des formes transformées, ce sont les conditions de transformations qui façonnent leur biodisponibilité. Les progrès technologiques permettent souvent d'élaborer un traitement technologique propre à optimiser la biodisponibilité mais, parfois, la valeur nutritionnelle n'étant pas toujours la première recherchée, d'autres contraintes (par exemple relatives aux propriétés technologiques ou sensorielles, ou au coût de fabrication) limitent ces possibilités d'optimisation.

Enfin, il subsiste un certain nombre d'incertitudes concernant la biodisponibilité des protéines végétales. Comme nous l'avons vu plus haut, la plupart des données de biodisponibilité sont des résultats de digestibilité fécale, approximativement corrigés pour les pertes endogènes. Nous avons évoqué jusqu'ici la digestibilité de l'azote alimentaire d'un point de vue global. Or, la digestibilité individuelle des acides aminés peut varier autour de la digestibilité globale de l'azote [15]. Pour les protéines végétales, la biodisponibilité de certains acides aminés généralement limitants (tout particulièrement les acides aminés soufrés et la lysine) est un paramètre tout particulièrement sensible sur lequel peu de données sont disponibles. En effet, indépendamment de la digestibilité totale de l'azote, une diminution de la digestibilité de l'acide aminé limitant peut survenir et est susceptible d'avoir des répercussions critiques sur la valeur nutritionnelle [27-29]. En modifiant le profil des acides aminés mis à disposition, en particulier en provoquant ou en modulant une déficience en un acide aminé, cette modification qualitative de la biodisponibilité est susceptible d'avoir des répercutions majeures sur l'utilisation métabolique des acides aminés. L'obtention de telles données peut permettre de caractériser plus finement la biodisponibilité des protéines et d'expliquer des modifications d'utilisation biologique. Malheureusement, les problèmes méthodologiques de détermination de la digestibilité de l'azote se posent de manière plus cruciale encore quand il s'agit de digestibilité des acides aminés [15, 30].

Utilisation métabolique et valeur biologique des protéines végétales

La qualité nutritionnelle des protéines alimentaires correspond à leur capacité à couvrir les besoins en azote et en acides aminés pour assurer la croissance et l'entretien des tissus. On considère classiquement que le besoin nutritionnel en protéines est constitué de trois composantes :

- le besoin en acides aminés strictement indispensables dans toutes les situations (histidine, isoleucine, leucine, lysine, méthionine, phénylalanine, thréonine, tryptophane, valine) ;

- le besoin en acides aminés conditionnellement indispensables dans certaines situations physiologiques ou pathologiques (cystine, tyrosine, taurine, glycine, arginine, glutamine, proline) ; - le besoin non spécifique d'azote pour la synthèse des acides aminés non nutritionnellement indispensables (acide aspartique, asparagine, acide glutamique, alanine, sérine) et des autres composés azotés de l'organisme.

Une fois mis à disposition, les acides aminés composant la protéine ingérée sont utilisés par l'organisme pour satisfaire ses besoins. Les mesures des réponses de croissance pondérale de rats soumis à un régime contenant la protéine testée ont été pendant longtemps la référence de mesure de l'efficacité de cette utilisation. Cette mesure n'explicite pas la part relative de la biodisponibilité et de l'efficacité d'utilisation métabolique et reste une mesure globale peu explicative. Au contraire, les mesures de bilan azoté chez le rat, chez d'autres animaux ou chez l'homme permettent, une fois la digestibilité établie, de connaître la part de l'azote absorbé qui est retenue par l'organisme, c'est- à-dire la valeur biologique. Chez le rat, il est maintenant établi de manière consensuelle que les besoins en acides aminés ne sont pas identiques à ceux de l'homme [4, 31]. Ceci est d'autant plus vrai que l'homme, jeune ou adulte, a essentiellement des besoins d'entretien alors que le rat est en croissance. Chez l'homme, c'est avec la méthode du bilan azoté qu'ont été obtenus la plupart des résultats in vivo disponibles concernant l'efficacité avec laquelle les différentes protéines sont utilisées. Cette méthode est intéressante parce qu'elle est directe et réalisée in vivo chez l'homme. Néanmoins, sa sensibilité est altérée par les phénomènes d'adaptation protéique qui interviennent lorsque l'homme est soumis à un régime dont la seule source protéique est la protéine testée [32].

Il est généralement accepté que la valeur nutritionnelle des protéines alimentaires dépend en première analyse de leur teneur en chacun des acides aminés strictement indispensables. Si le profil est déséquilibré, l'acide aminé (« limitant ») présent en moindre quantité limite l'utilisation des autres acides aminés pour la synthèse de protéines et augmente l'oxydation irréversible des acides aminés. Sur cette base, il a été proposé de juger de la qualité des protéines à partir de leur composition en acides aminés. En ce qui concerne le nouveau-né, la référence reste la composition du lait maternel. Pour l'enfant comme pour l'homme, le profil idéal de composition en acides aminés est actuellement calculé à partir de l'estimation des besoins de l'homme en acides aminés. L' « indice chimique » est calculé en faisant le rapport, pour chaque acide aminé indispensable, de sa concentration dans la protéine étudiée sur sa concentration dans le profil de référence. Le plus faible des rapports est l'indice retenu. Si cette méthode a pour intérêt principal de décrire le facteur premier de variation de la valeur biologique de manière assez facile et peu onéreuse, elle a l'inconvénient d'être intimement liée à l'estimation des besoins en acides aminés qui reste un sujet de controverse [33-35]. Par ailleurs, la méthode est simplificatrice car elle ne tient compte que de l'acide aminé limitant et non de l'ensemble des rapports relatifs des acides aminés entre eux [36]. Techniquement, le dosage des acides aminés, et en particulier des acides aminés soufrés et du tryptophane, pâtit de variations inter-laboratoires conséquentes [37]. Plus fondamentalement, il est maintenant établi que l'organisme fait montre d'une large capacité d'adaptation autour de variations d'apports [38] et que la prédiction de la valeur biologique d'une protéine par l'analyse chimique de sa composition en acides aminés est une approche réductrice. En couplant la digestibilité (fécale, chez le rat) à l'indice chimique, la FAO a proposé un indice officiel, nommé PDCAAS (Protein digestibility corrected amino acid score) [5]. Celui-ci se calcule en multipliant l'indice chimique (non plafonné) à la valeur de la digestibilité. Le PDCAAS est plafonné à 1. Il hérite des limites qui sont celles des deux mesures dont il est issu, et certaines autres restrictions ont été mises à jour [26, 37]. Cependant, cet indice est généralement accepté comme un moyen intéressant de rendre compte dans un même indice de la biodisponibilité et la bio-utilisation, tout en convenant qu'il doit être mis à l'épreuve de mesures plus élaborées chez l'homme. D'autres investigateurs s'attachent à décrire l'utilisation métabolique des protéines en étudiant directement, à l'aide d'isotopes stables, les réponses métaboliques aiguës de l'organisme dans la phase postprandiale qui est la période critique pour le devenir des acides aminés ingérés [11, 24, 39-41]. Ces données directes métaboliques sont parfois couplées à une mesure de digestibilité iléale vraie [11, 24, 41], permettant ainsi d'analyser les résultats en décomposant ce qui revient à la biodisponibilité de ce qui est relatif à l'utilisation. Ces études encore trop rares permettent la comparaison fine des sources protéiques, en même temps qu'elles permettent d'appréhender les facteurs de variations de l'utilisation métabolique [25].

Les protéines végétales présentent souvent une déficience relative en un acide aminé indispensable par rapport aux besoins estimés de l'homme. Les acides aminés sensibles sont principalement la lysine, souvent déficiente dans les céréales, et les acides aminés soufrés souvent déficients dans les légumes et les graines. La thréonine et le tryptophane peuvent aussi être limitants. L'évaluation de l'efficacité avec laquelle les acides aminés ainsi mis à disposition sont utilisés pour les besoins de l'homme a été longtemps exprimée à l'aide des mesures biologiques chez le rat. Ces mesures, dont la portée est limitée, ont conduit à considérer que les protéines végétales étaient généralement de valeur inférieure aux protéines animales. L'indice chimique indique que, comparés aux besoins estimés de l'homme adulte, certains acides aminés sont en quantité limitante dans certaines sources protéiques (tableau 2). Si certaines protéines végétales présentent des valeurs élevées (soja et colza par exemple), d'autres présentent un PDCAAS plus faible (pois, lentille, tournesol, blé, fèves, lentilles). Les besoins en lysine chez l'homme ayant été officiellement réévalués à la hausse en 1990, ceci abaisse considérablement l'indice chimique et donc le PDCAAS de beaucoup de protéines végétales. Nombre de données confirment que les précédentes valeurs étaient trop faibles [42-44]. À l'inverse, il a été suggéré que la réévaluation pourrait être exagérée. En effet, si les besoins en lysine sont tels, la plupart des régimes à base de végétaux consommés par les pays en développement ou par les végétariens seraient carencés en lysine alors que, le plus souvent, aucune autre indication d'inadéquation des apports protéiques n'apparaît [17].

Des données obtenues chez l'homme par mesure du bilan azoté ont indiqué la plus faible valeur de rétention des céréales par rapport aux protéines animales [45, 46]. Des mesures de bilan azoté chez l'homme ingérant de l'isolé ou du concentré de protéine soja ont révélé que ces sources étaient aptes à assurer les besoins protéiques [47]. Ce n'est pas le cas chez l'enfant pour lequel une supplémentation de la protéine de soja en méthionine est nécessaire [47]. Récemment, en mesurant la digestibilité iléale vraie et la rétention postprandiale d'un isolé de soja marqué à l'azote 15, il a été établi, par comparaison avec des données identiques obtenues sur des protéines de lait, qu'un isolé de soja avait une valeur nutritionnelle égale à 90 % de celle des protéines de lait [24, 25]. Le pois aurait également une valeur assez élevée, qui serait de l'ordre de 80 % de celle du lait [25, 41]. Cependant, il a aussi été rapporté que caséine et soja n'induisaient pas les mêmes réponses métaboliques, en particulier que le soja entraînait un plus grand flux d'oxydation chez le porc [40]. Cependant, si certaines protéines végétales ont une valeur biologique moins élevée que d'autres protéines lorsqu'elles sont ingérées comme unique source protéique, une telle situation est rarement réalisée dans un régime alimentaire. Dans ces conditions, des complémentarités entre sources végétales interviennent et relèvent alors fortement la qualité de l'apport protéique résultant.

Beaucoup d'inconnues subsistent. La valeur nutritionnelle de nombreuses sources protéiques en émergence (par exemple tournesol ou colza) a été évaluée uniquement chez le rat ou à partir du profil en acides aminés. L'effet de certaines modifications (variétales ou technologiques) sur la valeur nutritionnelle est méconnue. Enfin, si l'étude de la valeur protéique s'attache à évaluer les différences réelles d'utilisation des sources protéiques, il convient d'étudier la signification de ces différences dans le contexte complexe de l'alimentation humaine. L'influence de plusieurs variables reste méconnue : l'importance de la complémentation sur un repas, mais surtout sur une période de temps, l'importance des phénomènes adaptatifs, ou encore l'importance du niveau d'apport protéique.

Actions et activités associées aux protéines végétales

Au sein des matières protéiques végétales, il existe de nombreux composés présents en faibles quantités, caractérisés pour leur capacité à induire des actions physiologiques. Ces composés forment une classe hétérogène. Alors qu'on a pendant longtemps cherché à supprimer ces facteurs ou à contrer leurs actions, paradoxalement de nombreux travaux récents ont attribué à certains composés des propriétés favorables au métabolisme de l'homme ou sur la prévention des maladies chroniques.

Certains facteurs affaiblissent la biodisponibilité des protéines, suite à la perturbation des dégradations enzymatiques (inhibiteurs trypsiques, lectines, polyphénols) ou des capacités générales d'absorption (lectines) [23]. Comme nous l'avons vu plus haut, un traitement technologique adéquat peut rétablir une bonne digestibilité. En particulier, le traitement par la chaleur réduit fortement les inhibiteurs trypsiques, tandis qu'il facilite l'accessibilité enzymatique. Phytates et oxalates sont des agents chélateurs des minéraux. Leur action est souvent importante et elle entraîne généralement une réduction conséquente de la biodisponibilité des minéraux des sources végétales [48]. Néanmoins, l'importance de ces chélateurs de minéraux dans les mélanges alimentaires est souvent difficile à prévoir.

Les oligosaccharides des légumineuses qui ne sont métabolisés qu'au niveau colique augmentent la production de gaz et entraînent inconfort et flatulence. Enfin, certains antinutritionnels peuvent avoir des effets toxiques, par exemple sur le foie (certaines lectines), sur le système nerveux (glucosides cyanogénétiques, alcaloïdes) ou sur la glande thyroïde (glucosides) [23]. Pour une part importante, ces diverses actions néfastes peuvent être prévenues de deux manières. Il est possible de limiter ou de réduire les teneurs en facteurs antinutritionnels par traitement technologique ou par sélection variétale [49, 50]. Par exemple, les variétés de lupin doux (pauvre en alcaloïdes) ne posent pas de problèmes toxicologiques. Il est également possible, sans diminuer la teneur en antinutritionnels, d'agir indirectement contre leurs actions. Par exemple, il est possible d'améliorer la digestibilité en intervenant sur la structure physique des protéines, ou encore de fortifier certaines protéines végétales en minéraux ou en vitamine C pour rétablir la biodisponibilité du fer et d'autres minéraux [51-53].

La recherche d'un rôle préventif de composants de l'alimentation a fait l'objet de travaux intensifs depuis quelques années visant à confirmer ou infirmer les effets supposés. Le plus connu d'entre eux concerne l'effet bénéfique des protéines végétales sur la survenue des maladies cardio-vasculaires. Cet effet a été suggéré assez tôt pour diverses sources protéiques végétales [54]. Cet effet a été intensivement étudié pour les protéines de soja. En 1995, la méta-analyse d'Anderson et al. [50] est venue faire la synthèse des abondants travaux portant sur l'effet des protéines de soja sur le cholestérol. Cette analyse, qui porte sur 38 études cliniques contrôlées et 730 volontaires, conclut que la consommation de protéines de soja réduit significativement de 9 % la cholestérolémie, de 13 % la fraction LDL (fraction athérogène) et de 10 % les triglycérides, l'effet sur la fraction HDL (fraction anti-athérogène) (+ 2,4 %) n'étant pas significatif. L'analyse indique que la consommation de 25 g de soja est associée à une réduction moyenne du taux de cholestérol de 90 mg/l, et que la réponse augmente avec le niveau initial de cholestérol et la quantité de protéines de soja ingérées. La FDA américaine, estimant que la consommation de soja dans un régime pauvre en lipides saturés et en cholestérol peut réduire le risque de maladies coronariennes en diminuant la cholestérolémie, a autorisé en octobre 1999 l'utilisation d'allégations sur le rôle du soja dans la réduction du risque de maladies cardio-vasculaires. Ceci pourra être ainsi indiqué sur tous les produits (tels que boissons à base de soja, tofu, tempeh, produits carnés et éventuellement certains produits cuits) contenant 6,25 g de protéines de soja par portion, c'est-à-dire le quart des 25 g quotidiens estimés diminuer sensiblement la cholestérolémie. Cette propriété est sans doute en majeure partie due aux isoflavones, que l'on trouve essentiellement dans le soja (et en bien plus faible quantité dans quelques autres légumineuses), mais d'autres facteurs liés aux protéines ou à d'autres substances entrent également en jeu [55]. En outre, les isoflavones auraient d'autres propriétés favorables à la réduction du risque de développement de l'athérosclérose. En effet, les isoflavones possèdent des propriétés antioxydantes, réduisant in vitro la peroxydabilité des LDL et préservant l'élasticité artérielle. D'autres phyto-œstrogènes, substances mimant des activités œstrogéniques ou anti-œstrogéniques, en particulier les lignans présents dans de nombreuses graines mais surtout dans les graines de lin et de sésame, pourraient avoir le même type d'effet, mais peu de données sont disponibles [56, 57]. Les flavonoïdes, comme la quercetine qu'on trouve dans les oignons mais aussi dans le haricot et la fève, sont suspectées de pouvoir réduire la détérioration oxydative des LDL mais rien n'est encore démontré [57, 58].

Par ailleurs, des propriétés susceptibles d'effets réducteurs du risque de cancer ont aussi été mises en évidence. En particulier, l'ingestion (surtout précoce) d'isoflavones pourrait réduire l'incidence du cancer du sein chez la femme pré ou post-ménopausée. Les isoflavones, qui se concentrent dans le liquide prostatique, pourraient protéger du cancer de la prostate. De nombreux autres composés présentant des activités antioxydantes fortes sont suspectés d'être anticarcinogènes. Il a été proposé depuis longtemps que les propriétés antioxydantes de l'acide phytique pourraient lui conférer une action protectrice du cancer, en particulier colique [59]. Les inhibiteurs de protéases seraient également antimutagènes et anticancerogènes [60-63]. Les oligosaccharides fermentescibles pourraient également avoir des répercussions positives sur la flore colique et ainsi réduire le risque de cancer du côlon [59]. En revanche, l'effet anticancérogène (et hypocholestérolémiant) des saponines chez l'animal reste spéculatif chez l'homme, en particulier aux doses susceptibles d'être ingérées [64-66].

La consommation de phyto-œstrogènes, par leurs actions œstrogéniques chez la femme pré ou post-ménopausée, est également favorable à la santé osseuse et peut ainsi réduire les phénomènes d'ostéoporose [67-69]. Leurs effets bénéfiques potentiels sur la survenue de l'athérosclérose et de l'ostéoporose ont ainsi conduit à considérer le soja comme une alternative potentielle au traitement de substitution hormonal ou aux traitements médicamenteux de la ménopause [56]. Il est suggéré que cette substitution réduit le risque hormono-dépendant de cancer du sein chez la femme.

L'étude des propriétés des protéines végétales vis-à-vis de la santé de l'homme s'est extrêmement intensifiée ces dernières années. Beaucoup de données convaincantes amènent à identifier assez clairement le rôle bénéfique de certains composés liés à la fraction protéique des végétaux. Cependant, certaines relations sont suggérées de manière répétée par des données épidémiologiques tandis que d'autres résultats expérimentaux détectent un effet global. Il n'est souvent pas possible de désigner expérimentalement les substances responsables, en particulier de savoir si ce sont des substances associées intimement aux protéines ou si les effets sont imputables aux autres macronutriments (lipides et fibres). Au vu de l'intérêt suscité, il est vraisemblable que dans les prochaines années notre connaissance de ces composés et de leurs effets s'étendra nettement.

Protéines végétales et allergie

La réaction allergique aux protéines alimentaires est une réaction d'hypersensibilité aiguë ou chronique à certaines protéines contenues dans les aliments ingérés après une phase initiale de sensibilisation. Dans la plupart des cas, l'hypersensibilité aux protéines alimentaires se présente chez le nouveau-né ou le jeune enfant sensibilisé très tôt in utero ou nourrisson aux allergènes en question. L'allergie au lait est la plus fréquente des allergies caractérisées du nourrisson mais, dès que l'alimentation se diversifie, d'autres protéines peuvent induire des manifestations d'intolérance ou d'allergie : et les plus fréquemment citées sont celles de l'œuf, du lait, du poisson et de l'arachide. Dans 80 % des cas les symptômes d'allergie alimentaire apparaissent avant la première année. Si la plupart des enfants développent une tolérance à bon nombre d'allergènes après quelques années, chez l'adulte, l'allergie aux protéines alimentaires reste un problème important, en particulier au regard de la gravité de certaines réactions.

L'arachide est connue comme une protéine allergénique majeure, dont l'hypersensibilité s'estompe rarement avec l'âge. Le soja, en particulier à travers l'inhibiteur trypsique de type Kunitz, est également allergénique. La réactivité croisée entre légumineuses est assez faible. Si le phénomène existe, les réactions croisées cliniquement importantes chez l'enfant seraient rares [70-73]. Les substituts lactés à base de soja sont utilisés chez les nourrissons intolérants au lait de vache ou chez le nourrisson atopique quand l'allaitement n'est pas possible. Le bien- fondé de cette utilisation reste controversé [74]. Les protéines des divers types de noix sont une source d'allergènes répandue. Le blé est également considéré comme très allergénique. Cela se manifeste par voie orale mais aussi par voie pulmonaire, comme l'asthme du boulanger. Pour le blé, des fractions albumine et gliadine ont été mises en évidence, mais des facteurs antinutritionnels comme un inhibiteur d'amylase ou une lectine ont également pu être identifiés [75, 76]. La gliadine est également le facteur central de la maladie cœliaque, responsable des réactions digestives d'intolérance au gluten. Les allergies aux autres céréales sont souvent de moindre importance, et la réactivité croisée semble assez faible [77].

Les propriétés allergéniques sont souvent insensibles au traitement thermique et beaucoup d'allergènes sont thermostables, en particulier dans la gamme de température préservant par ailleurs la qualité nutritionnelle [78]. La fermentation et l'hydrolyse enzymatique, éventuellement combinées au traitement thermique, peuvent permettre d'obtenir des produits hypoallergéniques, mais d'usages spécifiques [78-80]. Les technologies de transformation peuvent engendrer de nouveaux allergènes mais, en général, amènent plutôt une réduction du risque allergique. Comme pour d'autres protéines (œuf, lait), l'introduction de matières protéiques végétales dans les produits alimentaires industriels rend important l'étiquetage explicite de la nature des protéines utilisées.

CONCLUSION

REFERENCES

RÉFÉRENCES

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