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Annales de Biologie Clinique

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Données récentes sur l’absorption et le catabolisme des caroténoïdes Volume 63, numéro 2, Mars-Avril 2005

Auteurs
UMR 476 Inserm/1260 Inra Marseille, CHU Lyon-Sud, CHU Grenoble, Laboratoire Marcel Mérieux, Lyon, CHU Lyon-Giens, AP-HP Paris
  • Mots-clés : caroténoïde, carotène, xanthophylle, métabolisme, vitamine A
  • Page(s) : 165-77
  • Année de parution : 2005

Les connaissances sur l’absorption et la conversion des caroténoïdes ont évolué de façon sensible lors des dernières années. Des faits nouveaux concernant leur absorption ont été découverts alors que certaines controverses, notamment au sujet du clivage des caroténoïdes, sont maintenant éteintes. Les processus permettant l’absorption et la conversion des caroténoïdes permettent de comprendre les perturbations observées en clinique aussi bien pour la vitamine A que pour les caroténoïdes eux-mêmes. On a découvert que l’absorption de la lutéine n’était pas passive, comme on l’a longtemps cru, mais qu’elle se faisait en partie par l’intermédiaire d’un ou de plusieurs transporteurs. On a en effet décrit, dans la lignée intestinale humaine Caco-2, un transporteur pour la lutéine. Il s’agit du scavenger receptor de classe B type 1 (SR-B1). Diverses études épidémiologiques et biocliniques ont mis en évidence les très grandes variations d’absorption des caroténoïdes d’un sujet à l’autre. Ces différences sont maintenant expliquées par la nature du caroténoïde en cause, par la composition de la matrice alimentaire, par des facteurs exogènes tels que la prise de médicaments, par des facteurs alimentaires, par des facteurs génétiques, et par l’état nutritionnel du sujet. Le mécanisme de clivage du β-carotène par la ββ-carotène 15,15’ monooxygénase (EC 1.14.99.36) anciennement appelée ββ-carotène 15,15’ dioxygénase (ex EC 1.13.11.21) a pu être précisé, et une enzyme réalisant le clivage asymétrique a été découverte. La ββ-carotène 15,15’ monooxygénase n’agit que sur les liaisons 15,15’ formant ainsi deux molécules de rétinal à partir d’une molécule de β-carotène par clivage central. Si la ββ−carotène 15,15’ monooxygénase est bien plus active sur le β-carotène, cette enzyme a une spécificité assez large et agit sur tous les caroténoïdes. Il existe une autre enzyme, peut-être plusieurs, produisant des coupures asymétriques, donnant des apocaroténals et qui pourront en partie former de l’acide rétinoïque. La ββ-carotène 15,15’ monooxygénase est de loin la plus active et agit principalement dans la muqueuse duodénale et le foie. Chez l’homme la conversion du β-carotène et des caroténoïdes provitaminiques A est partielle, et requiert un statut protéique satisfaisant.