Hématologie
MENURôles protecteurs de l’hème oxygénase et des catabolites de l’hème Volume 13, numéro 4, Juillet-Août 2007
Illustrations
- Mots-clés : hème oxygénase, hème, ischémie-reperfusion
- DOI : 10.1684/hma.2007.0163
- Page(s) : 251-64
- Année de parution : 2007
Le système enzymatique hème oxygénase (HO) est le facteur limitant du catabolisme de l’hème. Trois isoformes ont été caractérisées mais seules HO-1 et HO-2 sont fonctionnelles et capables de générer le monoxyde de carbone (CO), la biliverdine, rapidement transformée en bilirubine et du fer libre qui conduit à l’induction de la ferritine. L’isoforme HO-1 possède d’importantes propriétés de régulation et elle est inductible par de très nombreux agents environnementaux et pharmacologiques. L’administration de CO ou de biliverdine/bilirubine a des effets protecteurs dans les modèles animaux d’inflammation ou de lésions de l’ischémie-reperfusion et elle favorise la survie des xénogreffes et des allogreffes. L’induction de l’activité HO-1 génère ces produits de dégradation de l’hème qui assurent une importante cytoprotection. Toutefois, ils peuvent être également potentiellement toxiques en raison des quantités produites et du micro-environnement. Cette revue décrit les mécanismes d’action de HO-1 et les fonctions des catabolites de l’hème ainsi que leurs applications potentielles dans les conditions de l’inflammation, des lésions de l’ischémie-reperfusion, de l’athérosclérose et du rejet des greffes.